根据修饰位点的不同,Drp1的特异性结构既可以作为磷酸化的激活剂,也可作为磷酸化的抑制剂。Ser616和Ser637作为2个重要位点已被广泛研究,前者磷酸化促进线粒体分裂和Drp1在OMM的定位,而后者可被蛋白激酶A(PKA)磷酸化,并被钙依赖性磷酸酶...
相比之下,对Drp1活性具有负性调节作用的S637位点在PA处理后并未发生磷酸化。在经PA处理的HCT116细胞和经OA处理的PT130细胞中,也观察到Drp1在S616位点的磷酸化同样也有增加(补充图S1e,f)。然而,在蛋白质和mRNA水平上,FAs对总Drp1和其...
2022年10月28日,上海大学呼庆勋课题组在Redox Biology发表了题为“Cystathionine γ lyase S-sulfhydrates Drp1 to ameliorate heart dysfunction”的研究论文,揭示了CSE/H2S通路可调节Drp1活性从而缓解心功能紊乱和心肌病理重塑;其机制主要...
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Drp1的丝氨酸616(S616)磷酸化促进其易位,而Drp1的丝氨酸637(S637)磷酸化则抑制其易位。研究者发现在CSE KO-ISO心脏中,S616处Drp1磷酸化水平较高,S637处Drp1磷酸化水平较低。相反,这些变化在CSE OE-ISO心脏中减弱(图2d, e)。此外Drp1多聚体也受到了H2S的调节(图2f, g)。这些结果说明H2S在心力衰竭时调节...
使用siRNA敲除AMPKα减弱了PNS-R1对p-Drp1(Ser616)的抑制,同时增强了其对p-Drp1(Ser637)的抑制。此外,AMPKα的敲除减弱了PNS-R1对IL-13诱导的HNEPCs细胞中Drp1易位的抑制作用。以上结果表明,PNS-R1可能通过AMPK介导Drp1诱导的HNEPCs细胞线粒体...
Drp1从细胞质到线粒体的转移受多种信号和翻译后修饰的调节,这其中Drp1的丝氨酸616(S616)磷酸化促进其移位,而Drp1的丝氨酸637(S637)磷酸化则抑制其移位。实验数据显示,在CSE KO-ISO心脏中,S616处Drp1磷酸化水平较高,S637处Drp1磷酸化...
小鼠Phospho (637)-DRP1(637-DRP1)elisa试剂盒 更新时间:2024年04月13日 安全无小事,筑牢校园安全线 价格 ￥1750.00 ￥1100.00 ￥800.00 起订量 1盒起批 2盒起批 5盒起批 货源所属商家已经过真实性核验 发货地 广东 深圳 数量 获取底价 查看电话 商家接听极速,可点击洽谈 在线咨询 QQ联系 ...
结果显示,2.5年HFHC饮食所致的脂质过载同样引起心肌损伤,主要表现为Galectin-3水平增加、Akt磷酸化水平降低,心肌细胞体积增加。此外,对Drp1活性研究显示,高脂高胆固醇饮食(HFHC)猴S616位点磷酸化Drp1增加,Drp1寡聚化增加,GTPase活性增加,S637...
仅当丝氨酸637位点磷酸化时,该抗体才能检测到内源性DRP1水平。 免疫原 来自于人DRP1的丝氨酸637(K-L-S(p)-A-R)的磷酸化位点周围的肽序列。 应用 兔抗磷酸化DRP1(pSer637)抗体已用于免疫印迹和蛋白质免疫印迹分析。 生化/生理作用 动力相关蛋白1(DRP1)是线粒体分裂和过氧化物酶体分裂的重要调节因子。 它能够...