根据底物蛋白所连接的泛素分子赖氨酸位置不同,泛素化修饰可分为K6、K11、K27、K29、K33、K48和K63等类型,作者在293T细胞中转染Flag-ATG5、与各种泛素突变体后,发现USP22主要降低了K27和k48位泛素化修饰(图10E),表明了USP22介导的ATG5蛋白泛素化是通过K27和K48位链接。 作者通过对不同脓毒症样本中ATG5的...
蛋白修饰方式 蛋白质修饰是指在蛋白质合成后，通过化学反应或酶催化等方式对蛋白质的结构进行改变或功能进行调节的过程。常见的蛋白质修饰方式包括：1.磷酸化（Phosphorylation）：通过添加磷酸基团，改变蛋白质的电荷分布和结构，从而调节蛋白质的活性、互作和定位等。2.乙酰化（Acetylation）：在蛋白质N-末端或赖氨酸...
蛋白质泛素化是一种重要的蛋白质翻译后修饰过程,涉及将泛素分子共价连接到特定蛋白质的赖氨酸残基上。泛素化过程:泛素化是一个由三类酶催化的级联反应,包括:E1泛素激活酶首先将ATP的能量用于激活泛素分子,并与泛素形成一个高能硫酯键;E2泛素结合酶(又称泛素载体蛋白)从E1接收激活的泛素;E3泛素连接酶负责识别靶蛋白...
蛋白质翻译后修饰（Protein post-translational modifications, PTM）是指蛋白质主干链或氨基酸侧链上共价键的断裂或生成，也称为共价修饰。这种修饰扩展了20种天然氨基酸的化学组成和信息，在各个方面对蛋白质产生重大影响，包括活性、稳定性、功能、结构、定位、运输、信号转导及其与伴侣生物分子之间相互作用的模式等。因...
组蛋白修饰与多种细胞过程有关，包括DNA复制、转录和染色质浓缩等等。例如组蛋白修饰可以改变其物理特征来改变核小体间的联系，如组蛋白乙酰化被认为使能够中和高碱性组蛋白尾巴的正电荷，使染色质发生局部扩张，从而使转录调控因子更容易结合到DNA上。4、组蛋白修饰的命名规则：开头表示组蛋白的名称，紧接着是被修饰...
蛋白质的修饰有多种类型,除了常见的无机和有机小分子修饰,还有一类用小肽进行修饰的,泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位,调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA 损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。
由于去修饰酶也可介导修饰，因此也 属于修饰酶。对于修饰酶来说，可以通过互作蛋白的筛选和蛋白翻译后修饰组学鉴定其底物，接下来小远将从这两个方向进行相关的案例分享。图2 可逆的PTMs(McNulty et al., 2016; Stone, 2019)。（A）磷酸化的可逆过程；（B）泛素化的可逆过程。关于筛选互作蛋白的方法有很多，...
▉蛋白质修饰的经典方法 经典蛋白质生物偶联主要包括简单的二阶反应,即选择性地靶向侧链中存在的功能氨基酸,其中最常见的是半胱氨酸和赖氨酸。半胱氨酸基团可以经过二硫交换以形成含有二硫键的化合物以及与烷基卤化物发生烷基化取代,和α,β-不饱和羰基化合物发生迈克尔加成得到硫醚(...
蛋白质中的第一个乙酰化修饰是由V.G. Allfrey于1964年在体外分离的小牛胸腺核中发现的。 乙酰化通过赖氨酸乙酰转移酶( lysine acetyltransferase,KAT)和组蛋白乙酰转移酶( histone acetyltransferase,HAT)催化。 乙酰转移酶使用乙酰辅酶A作为辅助因子,将乙酰基(COCH3)添加...