2023年11月21日,中科院动物所孙钦秒和云南大学陈大华团队在Nature communications期刊发表一篇名为“PTK2B promotes TBK1 and STING oligomerization and enhances the STING-TBK1 signaling”的研究,该研究发现蛋白酪氨酸激酶2B(PTK2B)作为TBK1的互作蛋白,可以磷酸化TBK1,促进TBK1的寡聚化、STING的寡聚化,以及下游信号转导...
PTK2B interacts with TBK1 and STING Fig. 1: PTK2B interacts with TBK1 and STING. Full size image Next, we characterized the association of PTK2B with TBK1 or STING by conducting domain-mapping experiments. TBK1 has three domains: an N-terminal kinase domain (KD), a central ubiquitin-like ...
In addition, we find that PTK2B also interacts with the stimulator of interferon genes (STING) and can promote its oligomerization in a kinase-independent manner. Collectively, PTK2B enhances the oligomerization of TBK1 and STING via different mechanisms, subsequently regulating STING-TBK1 activation ...
2023年11月21日,中科院动物所孙钦秒和云南大学陈大华团队在Nature communications期刊发表一篇名为“PTK2B promotes TBK1 and STING oligomerization and enhances the STING-TBK1 signaling”的研究,该研究发现蛋白酪氨酸激酶2B(PTK2B)作为TBK1的互作蛋白,可以磷酸化TBK1,促进TBK1的寡聚化、STING的寡聚化,以及下游信号转导...
2023年11月21日,中科院动物所孙钦秒和云南大学陈大华团队在Nature communications期刊发表一篇名为“PTK2B promotes TBK1 and STING oligomerization and enhances the STING-TBK1 signaling”的研究,该研究发现蛋白酪氨酸激酶2B(PTK2B)作为TBK1的互作蛋白,可以磷酸化TBK1,促进TBK1的寡聚化、STING的寡聚化,以及下游信号转导...
2023年11月21日,中科院动物所孙钦秒和云南大学陈大华团队在Nature communications期刊发表一篇名为“PTK2B promotes TBK1 and STING oligomerization and enhances the STING-TBK1 signaling”的研究,该研究发现蛋白酪氨酸激酶2B(PTK2B)作为TBK1的互...
2023年11月21日,中科院动物所孙钦秒和云南大学陈大华团队在Nature communications期刊发表一篇名为“PTK2B promotes TBK1 and STING oligomerization and enhances the STING-TBK1 signaling”的研究,该研究发现蛋白酪氨酸激酶2B(PTK2B)作为TBK1的互作蛋白,可以磷酸化TBK1,促进TBK1的寡聚化、STING的寡聚化,以及下游信号转导...