组氨酸标签也称His-tag,是一种最简单、应用最广泛的纯化标签,具有六个或更多连续的组氨酸残基,其可插入目的蛋白的C末端或N末端。一是能构成表位利于检测;二是构成独特的结构特征(结合配体)利于纯化。组氨酸标签的特点可总结为以下几点: 1.His标签分子量小,只有~0.84KD,通常不影响重组蛋白质的结构和功能; 2.His标签免疫原
His-Tag 蛋白纯化磁珠(Magarose-IDA/NTA/TED)针对纯化 His 标签蛋白而研制的一种新型纯化介质,具有高效、快速、方便等特点,可通过磁分离方式直接从生物样品中一步纯化出高纯度的目标蛋白,极大地简化纯化工艺和提高纯化效率,适合科研和工业领域便捷地进行 His-tag 蛋白的纯化。 二、产品特性 产品名称 Magarose-IDA/...
His-tag作为蛋白纯化时的首选标签,其优势在于: 1. N-端的His-Tag与细菌的转录翻译机制兼容,有利于蛋白表达; 2. 采用IMAC(固定化金属离子亲合层析)纯化His-Tag融合蛋白操作更加简便; 3. His-Tag对目的蛋白本身特性几乎没有影响,不会改变目的蛋白本身的可溶性和生物学功能; 4. His-Tag非常小,在融合蛋白结晶后...
Ni-NTA和GST-tag琼脂糖磁珠是一种专为高效、快速纯化His tag和GST-tag融合蛋白而设计的一种新型超顺磁性微球产品。可通过磁性分离方式直接从生物样品中一步纯化出高纯度的目标蛋白。与传统柱层析方法相比,磁珠纯化法极大地简化纯化工艺和提高纯化效率。适合科研和工业领域快速便捷地进行His和GST标签蛋白的纯化。
亲和偶联-组氨酸标签(His-tag) 亲和层析法(IMAC)是目前最广泛使用的纯化技术,该技术是基于蛋白表面残基(组氨酸、半胱氨酸和一些少量的色氨酸等)与过渡金属阳离子的相互作用而形成螯合,该过渡金属 / 蛋白络合物再与螯功能基团链接到琼脂糖微球上,通常通过降低 pH值或添加咪唑的方式来洗脱目标蛋白。
His-tag(组氨酸标签)是在蛋白质的氨基端加上6~10个组氨酸,在一般或变性条件(如8M尿素)下可以和Ni2+、Co2+等过渡金属离子形成配位键而选择性的结合在金属离子上,这些金属离子能够用鳌合配体固定在层析介质上,因此带有His标签的蛋白在经过装配了金属离子的层析介质时可以选择性的结合在介质上,而其他的杂质蛋白则不...
重组蛋白表达中的组氨酸标签是一种常用的纯化策略，旨在提高蛋白溶解度并便于纯化，优化重组蛋白的生产。其主要优点包括：小分子量：Histag由六个连续组氨酸残基组成，分子量小，对目标蛋白质的结构和功能影响较小。免疫原性低：由于Histag的分子量小且结构简单，其免疫原性较低，便于后续的抗体制备。便于...
his-tag比较小,N或C对蛋白几乎都没有影响,若纯化后要切除his-tag,好像加载C端比较好切除,切除后对蛋白没有影响,若加N端,切除后对蛋白性质好像有影响。 Q: 目的蛋白氨基酸序列插入pet-28a载体,发现我的目的氨基酸没有终止子,所以N,C端都有载体的氨基酸序列...
His-Tag非常小,在融合蛋白结晶后对蛋白的结构没有影响;His-Tag的免疫原性相对较低,可将纯化的蛋白直接注射入动物体内进行免疫并制备抗体; 与其它亲和标签构建成双亲和标签,并可应用于多种表达系统。 上面就是His-tag作为蛋白纯化时的首选标签的优势,由SCG蛋白纯化系统公司苏州赛谱仪器有限公司为您提供。
【His-Tag蛋白纯化常见问题解析】 HIS-Tag由6-10个组氨酸残基组成,分子量不到0.84KD,,通常插入在目的蛋白的C末端或N末端。HIS-Tag是目前原核表达最常用的标签,蛋白纯化完之后可以不需切除此标签,也不会对蛋白产生功能影响。同时,蛋白纯化步骤简便,纯化条件温和,对蛋白也不会产生太大影响。