一、蛋白和蛋白相互作用 01 Co-IP ❖ 原理 免疫共沉淀(CoIP)技术基于抗体和蛋白的特异性亲和作用，通过ProteinA、G琼脂糖珠或者磁珠偶联目标蛋白的特异性抗体，进而从复杂的样品（如细胞裂解液）中捕获及富集目标蛋白，同时可以测定与目标蛋白相互作用的蛋白或其它生物大分子。❖ 技术特点 Co-IP是经典的检测蛋白...
SPR亲和力测定 蛋白质小分子互作检测技术 价格说明 价格:商品在爱采购的展示标价,具体的成交价格可能因商品参加活动等情况发生变化,也可能随着购买数量不同或所选规格不同而发生变化,如用户与商家线下达成协议,以线下协议的结算价格为准,如用户在爱采购上完成线上购买,则最终以订单结算页价格为准。 抢购价:商品参与...
Lip-MS是基于蛋白酶水解可及性的变化,依赖于变构效应导致的蛋白酶敏感性的改变,可同时检测小分子作用前后蛋白质丰度和结构变化两个维度的信息,识别具体结合位点并获得序列信息 当蛋白构象发生变化时(例如与小分子结合),相对于原蛋白由于位阻变化遮盖广谱酶的酶切位点,广谱酶优先切割蛋白质暴露在外的柔性部分(环或者...
小分子最主要的特点是分子量较小,一般在1000 Da以下;并且结构性质各异,部分溶解度较差,需要使用有机溶剂(例如DMSO等)促溶;这些特点给相互作用的检测带来很大的挑战。 基于SPR(表面等离子体共振)原理的Biacore系统具有灵敏度高、可进行溶剂校正等优势,不仅可以检测较低的信号,且对分子量差异悬殊的互作类型也能精确检测...
在进行蛋白与小分子亲和力检测时,采用表面等离子共振技术等基于分子间结合引起的质量变化原理进行亲和力检测时,可能会遇到样品分子量低(分子量低于200)或与目标蛋白分子量差异大(与蛋白分子量差异大于100倍)导致检测信号低,以及蛋白难以达到理论上所需的固定量等实验难优化的问题。
抗体蛋白药物SPR亲和力检测 抗体药物筛选 便捷 高效 准确 ¥ 150.00 同源建模服务系统 技术成熟、准确度高、结果可靠 研锦生物 ¥ 199.00 研锦生物 药物靶点反向筛选蛋白库 ¥ 1000.00 SPR/MST/BLI/ITC 分子互作亲和力检测 研锦生物 ¥ 100.00 研锦生物 蛋白靶点筛选药物库 一站式服务平台 接受私人定...
MST技术检测分子互作时,需要对蛋白聚集体进行荧光标记。通常外源标记的方式有三种:氨基标记、His-tag标记、半胱氨酸标记。 研究人员将α-syn蛋白122位的天冬酰胺突变为半胱氨酸后,使用染料标记蛋白单体,随后将标记好的单体与未标记的野生型单体按照不同比例混合后再进行纤维生长。最终确定在标记蛋白比例为2%的情况下检...
检测范围包括:蛋白-蛋白、抗体-抗原、抗体片段-抗原、蛋白-抗体、蛋白-小分子、抗体-多肽、蛋白-DNA、DNA-DNA间的相互作用。除了蛋白,抗体之外,细胞裂解液、细菌等粗制品也可作为实验的样品。研究分子间相互作用在药物筛选、医疗诊断、血样分析等领域有广泛的应用。
小分子封闭剂在生物芯片传感器(如 SPR,BLI,NanoSPR)结合包被抗体后用作封闭包被抗体多余的结合位点,也适用于 WB、Elisa、IHC 等实验中非特异性蛋白结合位点的封闭,可以减小后续一 抗或二抗等和载体蛋白的非特异性结合,降低背景。
11.结合常数(ka):蛋白:10¹-107M⁻¹s⁻¹;小分子:10³-510⁷M⁻¹s⁻¹ 12.解离常数(kd):10⁻⁶-10⁻¹s⁻¹ 13.平衡解离常数(KD):pM-mM 14.最低检测下限:150Da 15.短期背景噪音:1RU/min(RMS) 16.长期背景噪音:<.2RU/min ...