乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)是一类 NAD 依赖性激酶, 是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,广泛分布于各种组织中,其中以心肌、骨骼肌和肾脏含量最丰富,其次为肝脏、脾脏、胰腺、肺脏和肿瘤组织。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。LDH是由LDHA、LDHB、LDHC三种亚基组成的四聚体, 常见的A、B两种亚基...
乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase,LD或LDH)是一类烟酰胺腺嘌呤二核苷(NAD)依赖性激酶。LDH是糖酵解的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH主要存在于心肌、肝、肾、骨骼肌和肺等组织中。...
英文名称: LDH(lactate dehydrogenase) 序列信息:1 gsgcnldsar frylmg 长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)} 乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶 几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用电泳方法将其分离。LDH同功...
乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase,LD或LDH)是一类烟酰胺腺嘌呤二核苷(NAD)依赖性激酶。LDH是糖酵解的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH主要存在于心肌、肝、肾、骨骼肌和肺等组织中。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,简称LDH)是一种常见的酶,催化底物丙酮酸氧化转化为乳酸,存在于人体的多种组织中,在能量代谢和氧化应激过程中都发挥重要作用,正常范围为109-145U/L(速率法,非新生儿)。研究发现,LDH只能在细胞质中发现,而不能在分泌物中发现,因此,血清LDH反映了细胞膜的破坏或细胞损伤。当我们身体...
乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase简称LDH,EC.1.1.1.27, L-乳酸:NAD+氧化还原酶)广泛存在于生物细胞内,是糖代谢酵解途径的关键酶之一,可催化下列可逆反应。 LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多,其中紫外分光光度法更为简单、快速。鉴于NADH, NAD+ 在340nm及260nm ...
已有大量研究证实LDH为恶性肿瘤的有氧糖酵解和细胞增殖所必需,LDHA,LDHB亚基所组成的四聚体形式之间的转换赋予了它在肿瘤代谢和发生发展中的双重作用.因而选择性抑制LDH可作为未来肿瘤治疗的一个极具潜力的新靶点.Le等通过RNAi技术对P493(淋巴瘤细胞系)的LDH基因进行了靶向干涉,发现下调LDH表达将导致肿瘤细胞的死亡....
造血系统疾病:红细胞内LDH含量水平为血浆含量的100多倍,溶血性贫血时时,因红细胞破坏导致血清LDH升高;巨幼细胞贫血的LDH水平增高通常较其他各种贫血性疾病更为明显,且随治疗有效而下降;血清LDH水平也与血栓性血小板减少性紫癜的临床病程、溶血程度及预后相...
乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)普遍存在于全身各组织细胞,尤以肌肉细胞为甚。在有辅酶Ⅰ存在时,乳酸脱氢酶可使乳酸脱氢转变成丙酮酸,其氢可经由辅酶Ⅰ、黄素酶传递给甲烯蓝,使之转变为甲烯白。由此产生的颜色变化即可认证乳酸脱氢酶的上述催化作用。