我们证实了在成年细胞的密集培养物中YAP-TEAD转录活性(如通过对8xGTIIC-lux转导的细胞的荧光素酶测定所测量的)显著降低,这与雅普从细胞核排除一致(补充图1c)。相反,无论密度如何增加,PSC中的YAP-TEAD转录活性在整个微图案化集落中是均匀的,如基于YAP-TEAD启动子下mCherry荧光标签表达的hESC报告细胞系所示(图1
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点 乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,葡...
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,葡萄...
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点 乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,...
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点 乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,葡...
1)AARS1的高表达与TNM分期及不良临床预后密切相关。2)AARS1作为一种乳酸转移酶,可以直接利用乳酸和ATP来催化蛋白质的乳酸化。3)机制上,AARS1能够结合并催化YAP和TEAD1发生乳酸化修饰,增强细胞核内YAP与TEAD1的相互作用,激活下游基因表达促进胃癌细胞增殖。此外,AARS1被发现是YAP-TEAD1的下游靶基因,形成一个正反馈...
用于治疗癌症的作为tead蛋白和hippo-yap1/taz信号传导级联抑制剂的(1h-吲哚-5-基)丙烯酰胺衍生物 1.本发明涉及吲哚化合物、它们的制备和它们的治疗用途。 2.本文所述的化合物是yap1/taz-tead或tead依赖性基因转录的抑制剂。 3.tead蛋白和hippo-yap1/taz信号传导级联 ...
不同的YAP1融合的YAP活性是耐负Hippo通路调节由于组成型核定位和耐降解的YAP1融合蛋白。这些致癌性YAP1融合的TEAD结合域的遗传破坏足以抑制体内肿瘤的形成,而YAP1-TEAD相互作用的药理学抑制抑制YAP1的融合表达细胞系的生长在体外。这些结果强调了在这些基因融合中发现的TEAD依赖性YAP活性对肿瘤发生至关重要,并暗示这些...
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,葡萄...
第一步,AARS1分别乳酸化YAP和TEADK90和K108位点 乳酸化蛋白质组学KEGG分析富集多种通路,重点集中在Hippo信号通路上,YAP和TEAD1分别在K90和K108位点发生了乳酸化(图1a-b)。IP-WB检测也显示YAP-TEAD发生乳酸化(图1c)。此外,构建YAP K90R和TEAD1 K108R突变体进行IP-WB检测显示没有发生乳酸化(图1d)。另外,葡...