研究人员通过生化证据证明SUMO E3连接酶SIZ1可以通过与COP1在细胞核中进行相互作用,并对COP1进行SUMO化修饰(体内体外的结果都有),且COP1的SUMO修饰是受到光调控的,12h光照后COP1的修饰就显示了,证明COP1可以被SUMO 修饰,且修饰的水平会受到光的调控。然后还很幸运的通过软件预测并验证到了SUMOylation的位点K193。
我们最初关注的是SUMO E3连接酶,它可以通过蛋白质-蛋白质相互作用域直接与靶蛋白相互作用,并分离出两种辣椒SUMO E连接酶CaDSIZ1和CaMMS21,分别与AtSIZ1和AtMMS21具有高度序列同源性。 为了分析辣椒SUMO E3连接酶在CaDRHB1 SUMO化中的功能参与,我们使用来自CaDSIZ1沉默(TRV2:CaDSIZ1)或CaMMS21沉默(TRV2:CaMMS1...
广州 510631 摘要 SUMO化是真核生物中一种重要的蛋白质翻译后修饰.SUMO E3连接酶具有对底物特异的识别功能, 可以促进 SUMO化反应, 是SUMO化修饰过程中的重要组成部分.目前, 在植物中已经鉴定出多种SUMO E3连接酶, 它们参与植物 重要器官的发育调控.该文对植物SUMO E3连接酶在根系发育,开花途径,配子发育和光形态...
更为深入的实验中，研究人员发现COP1的SUMO化修饰与其泛素化E3连接酶活性密切相关。Myc-COP1突变体与正常SUMO修饰的COP1材料对比，证实了SUMO化修饰对COP1活性的直接影响。令人惊奇的是，SIZ1过表达在siz1-2突变体中降低了COP1的活性，这表明SIZ1并非通过改变COP1蛋白量，而是通过调控其活性影响光形态...
然而大多是的E3连接酶与E2-SUMO或E2-Ub及其底物的相互作用是非共价和瞬时的,使得它们难以通过ABPP探针捕获。光交联探针则可以很好地提高蛋白的弱相互作用,因此十分适合用于研究E2缀合酶和E3连接酶非共价相互作用。但是目前合成含有...
该E3 SUMO-蛋白连接酶EGR 2抗体(E3 SUMO-protein ligase EGR2 antibody)产品的背景资料详情,请查看Covalab提供的产品说明书。 其他 Covalab位于法国,自1995年公司成立以来,在抗体开发和生产方面拥有卓越的经验。Covalab提供超过15000种产品,包括抗体和试剂盒。拥有多种针对流行和罕见靶标的一抗,涉及多种应用领域,如癌症...
E3连接酶SIZ1可直 接介导SUMO蛋白与靶蛋白的结合,直接影响植物在多种非生物胁迫下的 SUMO化响应。目前对SIZ1介导的SUMO化的研究都集中在拟南芥和水稻等甜 土植物,荒漠植物大都具有极强的抗复合逆境能力,它们的SUMOE3连接酶是 否具有与甜土植物不一样的调控,目前还不清楚。本研究以我国西北荒漠地区优 势物种梭梭...
小鼠E3SUMO-蛋白连接酶Cbx4(Cbx4)elisa试剂盒,ELISA的基础是抗原或抗体的固相化及抗原或抗体的酶标记。结合在固相载体表面的抗原或抗体仍保持其免疫学活性,酶标记的抗原或抗体既保留其免疫学活性,又保留酶的活性。在测 定时,受检标本(测定其中的抗体或抗原)与固相载体表面的抗原或抗体起反应。用洗涤的方法使固相载...
SUMO靶向的E3泛素连接酶RNF4在复制叉翻转与基因组稳定性维持中的功能与机制研究 项目批准号: 32200582 批准年份: 2022 学科分类: C.生命科学部 项目负责人: 田甜 资助类别: 青年科学基金项目 负责人职称: 依托单位: 中山大学 资助金额: 30.00万元 关键词: ...
小泛素样修饰剂 (SUMO) 共轭 (SUMOylation) 是一种与蛋白质稳定性和活性相关的可逆翻译后修饰,可调节植物中的激素信号传导和应激反应。以前,我们报道了辣椒脱水响应同源框域转录因子 CaDRHB1 作为干旱响应的正调节剂。 在这里,我们发现 SUMO E3 连接酶Capsicum annuum DRHB1 与 SAP 和 Miz 结构域 (SIZ1) (...