与酶驱动的磷酸化修饰不同的是，S-亚硝基化修饰的基本催化机制尚不明确。2023年12月5日，美国凯斯西储大学医学系Jonathan S. Stamler团队在Cell上在线发表了题为“An enzyme that selectively S-nitrosylates proteins to regulate insulin signaling”，文章确定了一种使用SNO-CoA作为辅助因子对多种蛋白质进行S-亚硝...
结蛋白作为一种重要的细胞骨架蛋白,在维持肌细胞结构的结构完整性和收缩性方面起着重要作用,研究S-亚硝基化caspase-3对结蛋白降解的敏感性具有重要意义。与Std(未用胱天蛋白酶-3和GSNO孵育的初始肌纤维蛋白)组相比,0 μM GSNO组(肌原纤维和caspase-3的孵育,无GSNO)的完整结蛋白含量显著降低,提示caspase-3对结...
3. 近视小鼠视网膜组织中S-亚硝基化蛋白的位点特异性鉴定 为了全面了解蛋白质S-亚硝基化作用,我们使用了一种特定位点的蛋白质组学方法来表征近视(第III组)和对照(第II组)视网膜组织中S-亚硝基化蛋白质和修饰的Cys残基。在该方法中,我...
酸碱基序在决定蛋白SNO特异性中的作用首次在分析HbCysβ93时被提出。该模型中,在氧化的R状态,一个组氨酸残基临近Cysβ93,可以促进碱催化的SNO化;而在去氧化的T状态,Cysβ93临近有一个天冬氨酸残基,可以促进酸催化的S-脱亚硝基化,在呼吸循环中,与氧化状态...
在数百个实例中,S-亚硝化可以调节细胞蛋白的功能,通常通过酶活性位点中的功能性半胱氨酸的瞬时失活。受影响的酶类包括代谢酶,半胱氨酸蛋白酶,磷酸酶和离子通道。 鉴于S-亚硝化在细胞调节中的广泛作用,高效快速的S-亚硝化蛋白检测试剂盒就非常重要。S-亚硝基化蛋白检测试剂盒#10006518基于生物素转换原理,将-SNO...
已有的实验表明S-亚硝基化可以影响蛋白质的结构和功能,其还与多种人类疾病的发生发展紧密相关。因此,预测S-亚硝基化位点对于揭示蛋白质亚硝基化的功能和作用机制具有重要意义。目前,基于深度学习的方法已被广泛用于蛋白质位点预测领域,并且已经在多个蛋白质后修饰位点预测中取得了显著的成果。本文研究了基于深度学习的蛋白...
摘要: S-亚硝基化是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式, 是指一氧化氮(NO)基团共价连接至靶蛋白特定半胱氨酸残基的自由巯基, 从而形成S-亚硝基硫醇(SNO)的过程。S-亚硝基化修饰广泛存在于各有机体中, 通过改变蛋白质生化活性、稳定性、亚细胞定位以及蛋白质-蛋白质相互作用等机制而调控不同的生物学过程或信号通路。
1、类似于WB的方法:用链霉亲和素标记的HRP去定位生物素标记的蛋白,然后再用HRP的底物进行检测,适合于检测细胞/组织裂解液中的S-亚硝基化蛋白。 2、类似于IHC/IF的方法:这种方法也是将蛋白上的S-NO基团用生物素取代,然后用链霉亲和素标记的荧光素进行定位检测,只是样本处理方法跟WB法不太一样,此方法适合于检测...
NO是体内重要的信号转导信使,在维持血管内环境平衡等方面发挥着重要作用。研究发现,NO可以共价结合到某些蛋白的半胱氨酸残基的自由巯基,生成-SNO,这个过程就是蛋白质巯基亚硝基化(S-nitrosylation)。S-nitrosylation在介导一氧化氮细胞信号转导中发挥重要作用,且越来越多的研究证明,其与疾病和健康密切相关。
S-nitrosylation是一种典型的氧化还原依赖的蛋白质翻译后修饰,这种修饰是一个非酶的可逆的过程,主要依赖于蛋白质与扩散性一氧化氮的接近度。正如一氧化氮水平被激素敏感性一氧化氮合酶严格调节一样,S硝基化也可以被激素调节。实际上,一氧化氮合酶刺激相互作用蛋白的S-亚硝化,依次交换S-亚硝基并将修饰转移到靶蛋白...