产品名称：重组人磷酸化Tau181蛋白（Recombinant Human p-Tau181 Protein）表达系统：采用HEK293哺乳动物细胞表达系统，确保蛋白的天然折叠及翻译后修饰（磷酸化修饰位点：苏氨酸181位，Thr181），精准模拟阿尔茨海默病（AD）病理状态下Tau蛋白的异常磷酸化特征。供应商：创赛科技 关键特性与质量控制 高纯度与活性 · ...
产品名称：重组人乙酰化Tau蛋白（Recombinant Human Tau (acetyl K274) Protein）表达系统：采用HEK293哺乳动物细胞表达系统，确保蛋白的天然折叠及翻译后修饰（乙酰化修饰位点：赖氨酸274位，Lys274），精准模拟阿尔茨海默病（AD）中Tau蛋白的乙酰化病理特征。供应商：创赛科技 关键特性与质量控制 高纯度与活性 纯度：...
Tau (phospho T181) 分子别名 p-Tau181, phospho T181 免疫原 N/A 细胞定位 Cytoskeleton, Secreted Accession P10636 克隆号 SDT-R045 抗体类型 Rabbit mAb 应用 ELISA, WB 反应种属? Ms 纯化方式 Protein A 浓度 0.5 mg/ml 性状 Liquid 缓冲体系 ...
human Tau around phosphorylated Tyrosine 181. 查看免疫原 偶联物 Unconjugated 形式 Liquid 浓度 0.5 mg/mL 纯化类型 Protein A 保存液 PBS 内含物 0.09% sodium azide 保存条件 Store at 4°C short term. For long term storage, store at -20°C, avoiding freeze/t...
phospho-Tau protein(Thr181) 磷酸化微管相关蛋白抗体规格: 0.1ml BNP 脑钠素抗体规格: 0.1ml Histone H2A.x 组蛋白H2AX抗体规格: 0.2ml presenilin 1/F42 Mdivi 1 (50 mg)Mitochondrial Division Inhibitor 1; 3-(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)-2,3-dihydro-2-thioxo-4(1H)-quinazolinone ...
AP2M1 pro-451 Recombinant Human Assembly Protein Complex 2 AP3S1 pro-1280 Recombinant Human Assembly Protein Complex 3 Subunit-1 AP3S2 pro-452 Recombinant Human Assembly Protein Complex 3 Subunit-2 APCS pro-453 Recombinant Human Amyloid P Component APIP pro-1186 Recombinant Human APAF1 interacting...
英文名: Tau-441 Protein, Human, recombinant 保存条件: Keep at -20 degrees C. 规格: 100ug Tau抗体系列 用于研究老年痴呆症 Tau属于微管结合蛋白,主要在中枢神经系统中神经细胞表达,控制微管的稳定化。在患有阿尔茨海默氏病的患者脑中,磷酸化tau蛋白异常聚集形成神经原 纤维缠结,据报道缠结数量与老年痴呆...
由高度磷酸化的tau蛋白(p-tau)组成的神经元纤维缠节(NFT)是阿尔茨海默病(AD)的标志性病理特点之一。脑脊液中的p-tau181已经被认为是NFT的标志物,被用于支持临床AD的诊断和轻度认知障碍的预测。然而,包括p-tau181,p-tau217, andp-tau231在内的很多磷酸化位点的p-tau都显示它们有具有成为AD诊断标志物的潜能。
AP3S1 pro-1280 Recombinant Human Assembly Protein Complex 3 Subunit-1 AP3S2 pro-452 Recombinant Human Assembly Protein Complex 3 Subunit-2 APCS pro-453 Recombinant Human Amyloid P Component APIP pro-1186 Recombinant Human APAF1 interacting protein Apo Transferrin pro-325 Human Apo Transferrin APP ...
McAlister, M. S., Davis, B., Pfuhl, M., and Driscoll, P. C. (1998) NMR analysis of the N-terminal SRCR domain of human CD5: engineering of a glycoprotein for superior characteristics in NMR experiments.Protein Eng.11, 847–853. ...