Ca2+可能通过与钙调蛋白结合产生的构象变化激活PhK。尽管关于PhK的研究已经持续近70年,但其具体的组装方式和激活的分子机理仍不完全清楚。 2024年3月28日,肖俊宇课题组在Nature Communications期刊发表题为Architecture and activation of human ...
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2024年3月28日,肖俊宇课题组在Nature Communications期刊发表题为“Architecture and activation of human muscle phosphorylase kinase”的论文,揭示了PhK全酶的组装和激酶活性自抑制机制,并提出了PhK的Ca2+激活模型。 PhK由α、β、γ和δ四...
PhK是**个被纯化的蛋白激酶,也是**、最复杂的蛋白激酶之一,总分子量为1.3兆道尔顿。它包含α、β、γ和δ四个亚基。其中,α和β亚基是结构亚基;γ亚基具有激酶活性,由一个持续激活的N端激酶结构域(KD)和一个C端调节结构域(CRD)组成;δ亚基为钙调蛋白,但其特殊之处在于无论Ca2+是否存在,δ亚基都能紧密结合...
蛋白质磷酸化是细胞中重要的调控方式,而这一机制的发现很大程度上源于Edmond Fischer和Edwin Krebs对糖原磷酸化酶的研究[1-3]。 糖原是动物细胞内葡萄糖的储备库;糖原磷酸化酶催化糖原分解为葡萄糖,是糖原降解的限速酶,其活性受到严格的调控。磷酸化酶激酶PhK催化糖原磷酸化酶发生磷酸化,将其从低活性的b形式转化为...
近日,肖俊宇课题组在Nature Communications期刊发表题为Architecture and activation of human muscle phosphorylase kinase的论文,揭示了PhK全酶的组装和激酶活性自抑制机制,并提出了PhK的Ca2+激活模型。 PhK由α、β、γ和δ四个亚基组装成α4...