二硫键异构酶(PDI)广泛存在于真核细胞的内质网中,参与蛋白质氧化折叠形成二硫键(两个-SH被氧化形成-S-S-)的过程,使新合成的蛋白质处于正确折叠的状态。若敲除PDI
蛋白质二硫键异构酶(PDI)参与蛋白质氧化折叠形成二硫键的过程。PDI缺失会导致内质网向细胞核释放的H2O2量显著减少,进而下调与细胞衰老相关的SERPINE1基因的表达
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二硫键异构酶(PDI)参与蛋白质氧化折叠形成二硫键的过程。通常PDI在哺乳动物细胞衰老组织中表达过量,敲除PDI能够延缓干细胞的衰老。PDI缺失会导致内质网向细胞核释放的H2O2量显著减少,进而下调与细胞衰老相关的SERPINEI基因的表达量。下列说法错误是( ) A. PDI作用后的蛋白质中肽键数量没有改变。 B. 蛋白质氧化折叠...
多肽链形成后往往需要加工,形成复杂的空间结构后才具有生物活性。二硫键异构酶(PDI)可催化形成二硫键,少数蛋白质会出现自剪接过程,如图所示,一段内含肽被剪切后,两侧肽链连接起来。下列叙述错误的是()A. 经蛋白质自剪接后,形成新的肽键将两侧肽链连接起来 B. 内含肽仍可与双缩脲试剂发生紫色反应 C. 内含肽中...
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