修饰蛋白质组分析难点在于，修饰肽段丰相关对于非修饰肽段丰度度低，尤其O-GlcNAc含量丰富程度远不如磷酸化修饰，因此选择可靠稳定修饰肽段富集抗体是极为重要的一环。中科新生命采用CST (Cell Signaling Technology)进口金标抗体、同时基于高标准的修饰肽段富集操作流程，保证O-GlcNAc修饰蛋白质组实验过程的稳定性。O-...
O-GlcNAc修饰是存在于胞内蛋白丝氨酸和苏氨酸残基上的糖基化修饰,在哺乳动物大脑中广泛分布,其修饰酶OGT在兴奋性神经元PSD中大量富集【17,18】。 北京大学化学与分子工程学院、北大-清华生命科学联合中心陈兴课题组一直致力于解析糖基化修...
之后研究者用O-GlcNAc糖苷酶的特异性抑制剂TMG处理BeWo细胞，提高细胞中O-GlcNAc修饰的整体水平，结果发现CSE的O-GlcNAc修饰水平和H2S的产量均显著增加。以上结果表明，滋养细胞合胞化过程诱导了CSE O-GlcNAc化修饰，从而促进了CSE催化生成H2S。图2 O-GlcNAc修饰CSE功能的影响 3. CSE蛋白S138的O-GlcNAc修饰调控H2S生...
植物凝集素富集法是利用固定到固相上的凝集素与O-GlcNAc的亲和作用,将O-GlcNAc修饰的蛋白质或肽段富集下来的方法,其中应用最广泛的是麦胚凝集素,麦胚凝集素与含有GlcNAc的糖链具有高度的亲和作用,但是该方法仍然在对于蛋白质的GlcNAc糖基化检测敏感度低的问题。 3 抗体法 利用可以识别 GlcNAc末端和蛋白质O-GlcNAc糖...
O-GlcNAc修饰是存在于胞内蛋白丝氨酸和苏氨酸残基上的糖基化修饰,在哺乳动物大脑中广泛分布,其修饰酶OGT在兴奋性神经元PSD中大量富集17,18。北京大学化学与分子工程学院、北大-清华生命科学联合中心陈兴课题组一直致力于解析糖基化修饰在不同器官与组织中的分布和生物学功能。他们发现,PSD的重要组成蛋白SynGAP具有多个...
研究利用景杰生物提供的O-GlcNAc糖基化修饰泛抗体进行WB实验发现,鼠疫耶尔森菌在不同生长环境下的O-GlcNAc糖基化修饰存在显著差异。 于是,研究者对跳蚤载体(Fv)和哺乳动物宿主(Mh)环境的鼠疫耶尔森菌进行O-GlcNAc糖基化组学分析。GO富集分析发现,在 37 °C下,鼠疫耶尔森菌O-GlcNAc糖基化修饰改变的大多数细菌...
图1. 传统化学酶促标记法对比本文基于可逆化学酶促标记的O-GlcNAc糖肽亲水富集法 近期,中科院大连化学物理研究所叶明亮研究员、秦洪强研究员团队与中科院上海药物研究所黄蔚研究员团队合作,报道了一种高效、通用的O-GlcNAc糖肽富集鉴定新方法,其主要包括三部分:1)利用糖苷内切酶的突变体Endo-M N175Q将O-GlcNAc基团上...
为了进一步描述其对破骨细胞分化不同阶段的影响,基因集的表达热图进一步强调了OSMI-1和Thiamet-G发挥阶段特异性作用,此外大多数破骨细胞相关基因受O-GlcNAc的调节(图6b)。与对照组相比,在OSMI-1处理的细胞中鉴定出1865个差异表达基因(D...
于是,研究者对跳蚤载体(Fv)和哺乳动物宿主(Mh)环境的鼠疫耶尔森菌进行O-GlcNAc糖基化组学分析。GO富集分析发现,在 37 °C下,鼠疫耶尔森菌O-GlcNAc糖基化修饰改变的大多数细菌蛋白是催化蛋白、结合蛋白和转运蛋白。 O-GlcNAc糖基化组学数据分析表明,存在某些蛋白质作为O-GlcNAc糖基化转移酶发挥作用。研究者根据...
尽管多种翻译后修饰已被阐明可以参与LLPS的调控,糖基化修饰——一种广泛存在于高等生物细胞中的翻译后修饰——对LLPS的调控作用却始终未被系统研究和阐释。O-GlcNAc修饰是存在于胞内蛋白丝氨酸和苏氨酸残基上的糖基化修饰,在哺乳动物大脑中广泛分布,其修饰酶OGT在兴奋性神经元PSD中大量富集【17,18】。