2024年11月8日斯坦福大学医学院Rajat Rohatgi教授及其团队在Science杂志(IF:44.7)上发表了题为“Regulated N-glycosylation controls chaperone function and receptor trafficking”的研究文章,通过N-糖肽组学分析揭示了内质网中一个调控N-糖基化的新途径,该途径由CCDC134、OST-A和HSP90B1三个蛋白组成。CCDC134与HSP90B...
2024年11月8日斯坦福大学医学院Rajat Rohatgi教授及其团队在Science杂志(IF:44.7)上发表了题为“Regulated N-glycosylation controls chaperone function and receptor trafficking”的研究文章,通过N-糖肽组学分析揭示了内质网中一个调控N-糖基化的新途径,该途径由CCDC134、OST-A和HSP90B1三个蛋白组成。CCDC134与HSP90B...
进一步生化研究表明,NleB具有糖基转移酶活性,能够特异地糖基化修饰(N-乙酰葡萄糖氨基修饰,GlcNAcylation)宿主死亡受体信号通路中死亡结构域上的一个关键精氨酸,从而阻断死亡结构域的相互作用和胞内信号复合体的组装,而发生在精氨酸上的GlcNAcylation不同于宿主细胞内常见的各种糖基化修饰,是一种新颖的蛋白质翻译后修饰。
2024年11月8日斯坦福大学医学院Rajat Rohatgi教授及其团队在Science杂志(IF:44.7)上发表了题为“Regulated N-glycosylation controls chaperone function and receptor trafficking”的研究文章,通过N-糖肽组学分析揭示了内质网中一个调控N-糖基化的新途径,该途径由CCDC134、OST-A和HSP90B1三个蛋白组成。CCDC134与HSP90B...