结果hMPV4个亚型代表株F蛋白氨基酸序列从N端起第57、172、353位均存在可能性大于50%的N2糖基化位点。构建hMPVF蛋白7个不同的N2糖基化修饰突变体,并通过序列分析测定证实重组突变质粒构建成功。结论hMPVF蛋白的N2糖基化位点保守,不同亚型的代表株有相同的糖基化位点,利用定点突变技术成功构建了糖基化突变体重组...
目的 预测人偏肺病毒(hMPV)融合蛋白N-糖摹化位点,构建N-糖基化修饰突变体.方法 NetNGlyc1.0 Server神经网络软件预测hMPV 4个亚型代表株F蛋白氨基酸序列的N-糖基化位点;根据预测结果针对性地没计突变引物,应用基因工程技术进行定点突变,从而获得特定位点去糖基化的F基因,包括单位点突变体、双位点... 查看全部>>...
分子动力学模拟的N-糖基化蛋白间结合亲和力的评估方法,用以定量分析N-糖基化对于蛋白相互作用的影响;尝试建立基于机器学习方法预测蛋白质N-糖基化修饰类型的模型,可以应用在药物设计以及蛋白质相互作用领域;通过分子动力学与生物信息学等计算手段进行蛋白质糖基化修饰相关生物学研究,为蛋白质糖基化的生物学功能提供了...