乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase简称LDH,EC.1.1.1.27, L-乳酸:NAD+氧化还原酶)广泛存在于生物细胞内,是糖代谢酵解途径的关键酶之一,可催化下列可逆反应。 LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多,其中紫外分光光度法更为简单、快速。鉴于NADH, NAD+ 在340nm及260nm 处有各自的最大吸收峰,因此以NA...
检测宁强矮马和中型马血清,用聚丙烯酰胺凝胶电泳,一般可获5条ldh同工酶酶带。薄层自动扫描仪扫描、计算酶谱曲线活力区带的百分含量,经t检验差异均不显著(p>0.05)。将5个马种血清ldh同工酶活力区带百分含量,采用标准化欧氏平方距离的最小非类似值,以最短距离法聚类,西南马系统的4个马种在4.0197值时聚为一类(...
英文名称: Lactate Dehydrogenase(LDH) Activity Assay Kit 英文同义词: Lactate Dehydrogenase(LDH) Activity Assay Kit CAS号: 分子式: 分子量: 0 EINECS号: 信息错误报告 您的Email: 按国家浏览Lactate Dehydrogenase(LDH) Activity Assay Kit国外供应商 中国供应商 Lactate Dehydrogenase(LDH) Activity Assay...
乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，LDH）试剂盒说明书 分光光度法 50管/24样 注 意：正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定 测定意义：LDH（EC 1.1.1.27）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，是糖酵解途径的末端酶，催化丙酮酸与乳酸之间的可逆反应，伴随着NAD+/NADH之间互变。测定...
乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)普遍存在于全身各组织细胞,尤以肌肉细胞为甚。在有辅酶Ⅰ存在时,乳酸脱氢酶可使乳酸脱氢转变成丙酮酸,其氢可经由辅酶Ⅰ、黄素酶传递给甲烯蓝,使之转变为甲烯白。由此产生的颜色变化即可认证乳酸脱氢酶的上述催化作用。
乳酸脱氢酶(Lactate Dehydrogenase,LDH)试剂盒测定原理: LDH催化NAD+氧化乳酸生成丙酮酸,丙酮酸进一步与2, 4 -二硝基苯肼作用生成丙酮酸二硝基苯腙,在碱性溶液中显棕红色,颜色深浅与丙酮酸浓度成正比。 需自备的仪器和用品: 可见分光光度计、恒温水浴锅、台式离心机、可调式移液器、1 mL玻璃比色皿、研钵、冰和...
酸脱氢酶(Lactate Dehydrogenase,LDH)试剂盒说明书 分光光度法 50管/24样 注 意:正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定 测定意义: LDH(EC 1.1.1.27)广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中,是糖酵解途径的末端酶,催化丙酮酸与乳酸之间的可逆反应,伴随着NAD+/NADH之间互变。 测定原理: LDH催化...
英文名Lactate Dehydrogenase (L-LDH) Activity Assay Kit, Colorimetric Method 相关类别生化试剂盒储存按标签提示分开储存 编 号包装库存目录价(￥)您的价格(￥)数量 D799207-005050T/24S现货315315 产品描述 概述 LDH(EC 1.1.1.27)广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中,是糖酵解途径的末端酶,催化丙酮酸与...
急性心肌梗塞发病后12～24小时,血清LDH1也已升高。若同时测定LDH总活性,可发现LDH1/总LDH的比值升高。早期血清中LDH1和LDH2活性均升高,但LDH1增高更早,更明显,导致LDH1/LDH2的比值升高。对急性心肌梗塞诊断的阳性率和可靠性优于单纯测定LDH1或CK-MB。
ldh乳酸lactatedehydrogenase试剂冰上 乳酸脱氢酶(LactateDehydrogenase,LDH)试剂盒说明书(50T)一、测定意义:LDH是体内能量代谢过程中的一个重要的酶,是糖酵解途径的末端酶。该酶催化丙酮酸与乳酸之间的互变,并且伴随着NAD/NADH之间互变,几乎存在于所有动植物组织中。二、测定原理:以NAD作氢受体,乳酸脱氢酶能够催化乳...