背景：IgG抗体的CH1结构域通过内质网蛋白质量控制（ERQC）机制，由分子伴侣BiP介导，控制抗体的组装和分泌。然而，目前尚不清楚这一过程是否需要可变域。2024年5月2日，韩国亚洲大学的研究人员在Frontiersin Molecular Biosciences上发表了一篇名为“The dispensability of VH-VL pairing and the indispensability of VL...
重链和轻链通过二硫键连接在一起,形成由恒定区域(CH和CL)和可变区(VH和VL)组成的Y形)。重链的两个可变区域和CH1结构域组成抗原结合片段(Fab),每个可变结构域都包含互补决定区,这对于目标抗原具有高度的特异性。重链的CH2和CH3结构域构成抗体的片段...
CaptureSelect™ 生物素抗 IgG-CH1 偶联物由一种 14 kDa 重组单域抗体片段(VHH 亲和配体)构成,该片段可特异性结合所有四种人 IgG 亚类的 CH1 域。亲和配体通过适当的间隔基与生物素化学偶联,这种间隔基与基于链霉素亲和素的偶联物或链霉素亲和素预包被表面联用时,可以保留配体的结合反应活性。
此外,CH1结构域中的铰链区也很重要,是抗体激动功能所必需的。给定IgG的铰链越硬,免疫刺激受体在细胞膜上的聚集越稳定,抗肿瘤功效越好。总的来说,在开发靶向肿瘤抗原的抗体药物时,应优先考虑IgG1亚型,特别是当Fc介导的效应功能是肿瘤治疗的主要作用方式时。在选择免疫细胞中靶标的IgG亚型时,应仔细考虑靶标的性质。
IgG的功能由可结晶片段(Fc)域驱动,该片段仅由γ重链编码,由两个恒定的Ig域CH1和CH2组成。尽管此结构域不负责Fab结构域(包括可变区)的抗原特异性,但它是所有FcγR分子的接触点。在CH2内,存在一个普遍保守的N连锁糖基化位点,天冬酰胺297(N297)。该位点主要携带...
IgY的CH1和CH2之间缺乏铰链区,这限制了IgY的柔韧性,铰链区中连接两条重链的二硫键也相应缺失。IgY连接两条重链的二硫键位于CH2,该区域存在四个典型的半胱氨酸,其中两个形成重链链间二硫键,其余两个形成链内二硫键。除此之外,IgY存在额外的CH4域。因此IgY的分子量(180 kDa)略高于IgG。
以IgG为例简述Ig的功能区及功能。相关知识点: 试题来源: 解析 L链具有VL、CL两个功能区;H链具有VH、CH1、CH2、CH3四个功能区。 1.VH、VL区:为抗原的特异性结合部位;同时也是Ig分子独特型决定基遗传标记的存在部位; 2.CH1、CL区:具有Ig同种异型的遗传标记,即同种异体间的Ig,在该区存在结构的差异; 3....
试题来源: 解析 答:IgG分子得H链得结构域有VH、CH1、CH2、CH3,L链得结构域有VL、CL。各结构域得功能为:VH与VL就是IgG与抗原结合得部位;CH与CL就是Ig得遗传标志所在;IgG得CH2就是与补体结合得部位;IgG得CH3可与细胞表面得Fc受体结合。反馈 收藏
形成链间二硫键的半胱氨酸残基位于铰链区,但 IgG2、IgG3和 IgG4中重链的第三个半胱氨酸残基除外,该残基位于 VH 和 CH1 结构域的界面之间。因此,链间二硫键高度暴露于溶剂中。另一方面,链内二硫键埋在每个域内两层反向平行的 β 片层结构之间,不暴露在溶剂中。溶剂暴露的差异具有重要意义,因为暴露的半胱...