传统的蛋白质相互作用检测方法,如免疫共沉淀(Co-IP)、GST Pull-Down等,虽然为研究这些相互作用提供了有效的工具,但它们通常存在空间分辨率低、条件苛刻、破坏细胞器的完整性等局限性。蛋白邻近标记(proximity labeling, PL)技术近年来逐渐成为一种高效、特异性强、且具有高时空分辨率的蛋白质相互作用研究工具。 图1 ...
邻近标记（Proximity Labeling, PL）技术是一种利用蛋白质分子间的空间接近关系以大规模精确鉴定未知蛋白质-蛋白质相互作用及其动态变化信息的生物学工具，对于生物学功能的探索和疾病发生机制的理解具有重要的意义。目前以APEX2为代表的过氧化物酶介导的邻近标记工具因其依赖于具有细胞毒性的过氧化氢而无法应用于活细胞及...
邻近标记技术(Proximity Labeling,PL)是一种常常作为研究蛋白互作的技术手段。在邻近标记中,通常会设计一个含有酶活性位点的融合蛋白,比如TurboID或APEX,将此酶与诱饵蛋白融合表达。当这种融合蛋白存在于活…
邻近标记(Proximity Labeling,PL)技术是一种利用蛋白质分子间的空间接近关系以大规模精确鉴定未知蛋白质-蛋白质相互作用及其动态变化信息的生物学工具,对于生物学功能的探索和疾病发生机制的理解具有重要的意义。目前以APEX2为代表的过氧化物...
传统的亲和纯化技术（如：免疫沉淀、Pull-Down等）主要用于检测强相互作用或体外相互作用，无法捕捉到体内的弱或瞬时的PPI，随着邻近标记（Proximity Labeling, PL）技术的兴起，越来越多的研究者选择应用PL进行PPI研究，其详细介绍及发展历程与应用小医在“邻近标记技术：研究蛋白互作的利器（一）”、“邻近标记技术：...
蛋白质-蛋白质相互作用是生命过程中不可或缺的一环,它们在维持生物体的正常发育和生理功能中扮演着关键角色。邻近标记(Proximity Labeling, PL)技术作为一种生物学工具,能够利用蛋白质分子间的空间接近性来大规模鉴定蛋白质-蛋白质相互作用及其...
介于免疫共沉淀（Co-IP）因为不能有效地捕获瞬时或较弱的蛋白相互作用而存在一定的限制，科学家们开发出了一种新的研究相互作用的蛋白质组学技术——邻近标记技术（Proximity labeling，PL），它不仅无需构建文库或使用抗体，还对疏水性和低丰度蛋白的互作蛋白鉴定以及弱/瞬时互作蛋白的分析具有独特的优势。邻近标记可...
其中，邻近标记技术（Proximity Labeling, PL）广泛用于研究细胞内蛋白质-蛋白质相互作用及其动态变化。这种技术利用特定的酶（例如生物素连接酶或过氧化物酶）在靠近目标蛋白质的邻近区域内进行标记，从而识别和捕捉与目标蛋白质相互作用的分子。事实上，去美国之前，秦为就与 Alice Ting 充分探讨了博士后课题。北大的...
介于上述原因，2012年，科学家们开发出了一种新的研究相互作用的蛋白质组学技术——邻近标记技术（Proximity labeling, PL），它不仅无需使用抗体、昂贵底物等，还可直接在自然条件下的活细胞内进行，有利于捕获体内瞬时发生或微弱的蛋白互作关系，帮助科研人员更好地理解细胞内复杂的生物学过程(Branon et al., 2018...
其中,邻近标记技术(Proximity Labeling, PL)广泛用于研究细胞内蛋白质-蛋白质相互作用及其动态变化。这种技术利用特定的酶(例如生物素连接酶或过氧化物酶)在靠近目标蛋白质的邻近区域内进行标记,从而识别和捕捉与目标蛋白质相互作用的分子。 事实上,去美国之前,秦为就与 Alice Ting 充分探讨了博士后课题。北大的科研经...