乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以心、肾、骨骼肌含量最高,肝、脾、胰和肺组织次之。LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。
一种非液态试剂的半固体表面的荧光法测定LDH活性，这是依据测量正向反应过程中产生的NADH量将乳AD二种底硅胶垫的表面，这二种试剂在较长时间内能稳定；不过，当加入样品之后，必须立刻开始测定。测定变异系数为2.3%，当LDH浓度范围为160~1000单位/升时，此测定方法即成线性关系。所需的样品仅10微升。曾设计了一种...
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶,广泛存在于各组织中,心肌、骨骼肌、肾脏含量最对,其次是肝、胰、脾、肺及肿瘤组织,红细胞内LDH含量为血清的100倍。LDH有五种同工酶,即LDH1-LDH5,LDH1以心肌中含量最多;LDH5YI以骨骼肌含量最多,其次是肝脏、血小板等。 【正常参考值】 血清100～300U/L。 尿560～2050U/L。
乳酸脱氢酶测定的临床意义? 乳酸脱氢酶,英文缩写为LDH(LD),参考范围:109～245U/L。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中,各组织和器官病变均可使血清中LDH活性增加,所以该实验无特异性。 乳酸脱氢酶升高常可见于以下疾病: 1.急性心肌梗死。 2.病毒性肝炎、肝硬化。
乳酸脱氢酶测定常用于诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。同工酶 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，是一个具有5种同工酶形态的分子，即常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶（LDH1...
乳酸脱氢酶,肝功能化验单上打印为LDH,乳酸脱氢酶偏低有可能检查过程中出现误差;内分泌失调;过于劳累、睡眠不好、情绪不良都可以导致乳酸脱氢酶偏低,如果乳酸脱氢酶偏低不严重,慢慢可以恢复。 一、乳酸脱氢酶偏低的原因: 1、最常见的是内分泌系统的因素,常因内分泌失调而导致乳酸脱氢酶偏低的疾病有甲状腺功能减退、肾上...
乳酸脱氢酶(LDH)测定方法: ①样本处理:采集血清或组织匀浆,适当稀释; ②酶促反应:加入乳酸、NAD+等底物,LDH催化乳酸转化为丙酮酸,同时NAD+被还原为NADH; ③吸光度测定:生成的NADH在特定波长下产生特征吸光度,与LDH活性成正比; ④标准曲线:建立标准品浓度与吸光度关系曲线,用于定量分析; ⑤计算结果:样品吸光度比对...
④LDHX(或LD-C2)由成熟睾丸合成,为精子独有,据认为LDHX很可能是乙醇脱氢酶。 ⑤LDH的H亚基突变频度比M亚基高,黑人比白人高且有家族性。H1和M1与H、M性质不同,故电泳谱上可出现复带。 乳酸脱氢酶同工酶检查过程: 取材:血液 乳酸脱氢酶同工酶的测定原理:同琼脂糖电泳法原理。
一、乳酸脱氢酶测定的临床意义是什么? 乳酸脱氢酶,英文缩写为LDH(LD),参考范围:109~245U/L。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中,各组织和器官病变均可使血清中LDH活性增加,所以该实验无特异性。 乳酸脱氢酶升高常可见于以下疾病: 1. 急性心肌梗死。