另一方面,在临床检测中发现糖基化的PD-L1蛋白阻碍了诊断抗体的识别。通过去糖基化可以更准确的预测PD-1/PD-L1抑制剂的治疗效果。 对PD-L1蛋白糖基化详细的了解可以为免疫检查点抑制剂用于癌症治疗的临床发展提供新思路,并加深我们对生物标志物的认识,从而筛选出更合适的受益患者。今年发表在JOURNALOF BIOMEDICAL ...
最近的研究表明,PD-L1蛋白的糖基化修饰也对其功能起着重要影响。 糖基化是一种常见的蛋白质修饰方式,通过在蛋白质上连接糖分子来改变蛋白质的结构和功能。最近的研究发现,PD-L1蛋白的糖基化修饰可以影响其与PD-1受体的结合,从而影响免疫细胞的活化和免疫应答的调节。 此外,研究人员还发现,PD-L1蛋白的糖基化...
总而言之,上述研究的发现均说明了PD-L1蛋白糖基化在稳定PD-L1蛋白表达和促进免疫逃逸中的关键作用,并建议将抑制PD-L1蛋白糖基化作为癌症免疫治疗的靶点,在抑制PD-L1蛋白糖基化的同时与其它的免疫疗法联用可以达到更好的抗肿瘤效果。 PD-...
厦门大学宋彦龄教授团队发展了一种基于适体和凝集素双识别诱导的邻近连接反应,并结合荧光定量PCR的方法,用于精准定量糖基化外泌体PD-L1。该方法利用非代谢的凝集素(ConA)标记聚糖,利用亲和力不受糖基化修饰影响的适体标记PD-L1蛋白,通过...
研究表明,外泌体PD-L1蛋白存在较高的糖基化异质性,此外糖基化修饰在PD-L1/PD-1相互作用中起重要作用,可促进抑制CD8+ T细胞增殖。因此,与总外泌体PD-L1相比,糖基化外泌体PD-L1很可能是一种更可靠的癌症诊断和免疫治疗疗效预测的标志物。 最近的研究也证实了这一点—糖基化外泌体PD-L1临床检测价值更...
PD-L1糖基化修饰 PD-L1可在肿瘤细胞表面表达,其能与活化T细胞表面PD-1结合,从而抑制T细胞的增殖、活化、迁移和细胞毒性作用。经糖基化修饰的PD-L1相对分子质量为45 000~55 000,而未糖基化修的PD-L1相对分子质量为33 000。抑制PD-L1的N-糖基化修饰,可以明显改变PD-L1的分子量大小[22]。而抑制O-糖基化...
正如预期的那样，USP22显着降低了癌细胞中的PD-L1多泛素化。一致地，在USP22敲低后PD-L1多泛素化升高。值得注意的是，活性位点失活突变体USP22-C185A未能抑制PD-L1多泛素化而不影响其与PD-L1的相互作用。PD-L1的糖基化对于免疫抑制至关重要，作者探究PD-L1糖基化是否影响USP22诱导的PD-L1去泛素化。结果...
在PD-L1的T180和S184位点处存在两个GSK3β磷酸化基序，磷酸化的PD-L1可进一步被泛素化降解，Sun等[30]发现，受体酪氨酸激酶MET可以磷酸化并激活GSK3β，从而降低非小细胞肺癌中PD-L1的表达。PD-L1蛋白的磷酸化和糖基化相互调节，糖基化的PD-L1不能与GSK3β相互作用，因此，糖基化间接地阻止PD-L1蛋白的泛...
表明ENO1糖基化阻断了其与PD-L1的相互作用,减少了STUB1与PD-L1的相互作用,从而抑制了STUB1介导的泛素化和PD-L1的蛋白酶体降解。 全文分享可查阅:【《PNAS》解读:糖基化修饰影响酶活和蛋白互作!烯醇化酶1的O-糖基化在结直肠癌中作为有氧糖酵解和免疫逃避的双重调节因子】。
3、还有就是样本存储时间，共识建议一般3年内的石蜡样本是可以进行PD-L1检测的，但是也要结合PD-L1不同克隆号的抗体去看待这个问题。如经典的克隆号22C3抗体，由于其靶向蛋白的胞外结构域，细胞外结构域含有的N‑糖基化位点会随时间推移发生降解，因此受聚糖降解影响抗原免疫反应性可能随时间推移而减弱，简单理解...