细胞内的全长PD-L1蛋白虽然与表达在细胞表面的PD-L1蛋白序列相同,但是它的N端结构域很可能没有完成折叠,因此让细胞内PD-L1与不同的蛋白和其它生物分子相结合。 值得关注的是,细胞质中的PD-L1能够与mRNA结合并稳定mRNA,导致特定DNA损伤修复蛋白表达水平的上升。在特定三阴性乳腺癌细胞系中,细胞核周或核内的PD-L...
根据已公布信息,PD-L1 (SP263) 属于抗人源PD-L1兔单克隆抗体,抗原结合位点定位于人源跨膜糖基化PD-L1蛋白氨基酸序列284-290肽段(胞浆同源保守蛋白结构域)[2][6]。不同于其它用途,临床诊断级PD-L1 IHC检测-SP263由罗氏旗下专注于病理诊断IHC抗...
细胞内的全长PD-L1蛋白虽然与表达在细胞表面的PD-L1蛋白序列相同,但是它的N端结构域很可能没有完成折叠,因此让细胞内PD-L1与不同的蛋白和其它生物分子相结合。 值得关注的是,细胞质中的PD-L1能够与mRNA结合并稳定mRNA,导致特定DNA损伤修复蛋白表达水平的上升。在特定三阴性乳腺癌细胞系中,细胞核周或核内的PD-L...
PD-1的配体包括PD-L1和PD-L2,均为Ⅰ型跨膜糖蛋白,含 Ig 样细胞外结构域,有40%的相同氨基酸序列。人的PD-L1基因定位于9p24.2,最初从人胎盘 cDNA库中克隆而来。据研究发现,PD-L1一般表达在肿瘤细胞的表面如NSCLC[6]、乳腺癌[7]、膀胱癌[8]等癌细胞表面;而PD-1一般表达在免疫T淋巴细胞的表面,二者结合,...
1. PD-1/PD-L1/PD-L2 PD-1,即程序性死亡受体1(programmed death 1,又称CD279),是1992年本庶佑教授首次发现的。他从小鼠淋巴细胞中分离和鉴定出PD-1基因并获得了小鼠PD-1蛋白,并公布了小鼠PD-1蛋白的序列,当时他认为PD-1的活化会导致T细胞凋亡,这也是PD-1名字的由来。1994年,他获得了人类PD-1基因和蛋...
程序性死亡-1配体1(PD-L1, CD274, B7-H1)已被确定为免疫抑制受体程序性死亡-1(PD1/PDCD1)的配体,并已被证明在调节免疫反应和外周耐受性中发挥作用。PD-L1是B7家族免疫分子中的一员,该蛋白在细胞外区域含有一个类v和一个类c的Ig结构域,与PD-L2一起是PD1的两个配体,PD1属于活化的淋巴细胞上表达的CTLA4家...
PD-L1由CD274基因编码,该基因位于染色体9p24.1上,该区域染色质结构和性质的改变直接影响基因的表达,包括染色质修饰和染色质重排等。染色质修饰如组蛋白乙酰化、甲基化等是引起PD-L1表达改变的重要原因。Woods等[1]发现组蛋白去乙酰化酶(histone deacetylases,HDAC)抑制剂处理黑色素瘤细胞系可以导致PD-L1基因上游组蛋白...
1.PD-1/PD-L1信号通路概述 1.1 PD-1/PD-L1的分子结构 PD-1是一种广泛存在于细胞表层的Ⅰ型跨膜单体糖蛋白,属于CD28免疫球蛋白超家族中一员,也称为CD279。最早是由Ishida等[7]采用减数杂交技术在小鼠细胞系上分离得到,其基因被证实定位于人类染色体2q37.3和CTLA-4基因上,其氨基酸序列与CTLA4相似度达20%,与...
程序性细胞死亡蛋白1,又称PD-1和CD279,是一种细胞表面受体,通过抑制T细胞炎症活性,在下调免疫系统和促进自我耐受方面发挥重要作用。在人类中,它由PDCD1基因编码。PD-1是免疫球蛋白超家族的一员,在t细胞和前b细胞上表达。PD-1作为受体,有两个配体PD-L1 (B7-H1)和PD-L2 (B7-DC)。当PD-1与配体结合时,可诱...