具体而言，NF-κB磷酸化通常发生在其p65次单元上的Serine位点，包括Ser536和Ser276。磷酸化状态的变化可以影响NF-κB的活性化和定位，进而调控其下游靶基因的表达。NF-κB的磷酸化位点选择涉及多个因素，包括信号通路激活、磷酸化酶和去磷酸酶的参与等。信号通路激活时，激活的激酶可以选择性地磷酸化NF-κ...
众多研究已报道了多种激酶可以磷酸化NF-κB p65，通过PhosphoSitePlus®蛋白质翻译后修饰数据库查询到人的NF-κB p65上的磷酸化位点如下图：人p65蛋白上众多的磷酸化修饰位点 不同位点的修饰对p65活性的影响，以及对生物学过程的影响 癌症中p65亚基的修饰位点 ...
已知的NF-κB p65磷酸化修饰位点种类较多,不同位点的磷酸化修饰使NF-κB 入核后调控转录的基因不同,进而影响细胞生物功能。 05 蛋白质磷酸化主要集中在丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、酪氨酸(Tyr)残基上,丝氨酸和苏氨酸磷酸化修饰主要作用是变...
通过使用吸烟者肺癌样本的两个连续组织切片来确保图像正确配准,实现了对共表达磷酸-MARCKS 和磷酸-p65丰度的分析。图3G显示了磷酸化MARCKS和磷酸化p65丰度之间的重叠染色。同时,在与烟雾相关的肺癌中观察到磷酸-MARCKS和磷酸-p65的共同上调(图3H)。 图3:磷酸化-MARCKS 和磷酸化-p65 的共表达发生在吸烟者的肺癌标本...
ser536的磷酸化是nf-κb的激活信号
随后，磷酸化的IKKβ与异源二聚体p50/p65形成复合物的IκB，招募蛋白酶体，使IκB降解，导致释放效应物p50/ RelA，并使p50/ RelA易位结合到具有κB结合位点的核中来实现其转录活性（图3）。与之相比，依赖NF-κB诱导激酶从头合成的非典型通路的激活则要慢得多，该通路是由属于TNF家族的一小部分细胞因子激活，...
RelA/p65可以在RHD(Ser276和Ser311)或TAD(Ser529和Ser536)中磷酸化,该事件增加了RelA/p65的反转录激活电位。磷酸化位点和所涉及的激酶可能以刺激和细胞类型特异性的方式发生变化,并可能有助于诱导转录程序的多样性。例如,RelA/p65在Ser276位点的磷酸化可以被...
ser536的磷酸化是nf-κb的激活信号
当细胞受到各种胞内外刺激后，IκB激酶被激活，从而导致IκB蛋白磷酸化，泛素化，然后IκB蛋白被降解，NF-κB二聚体得到释放。然后NF-κB二聚体通过各种翻译后的修饰作用而被进一步激活，并转移到细胞核中。在细胞核里，它与目的基因结合，以促进目的基因的转录。NF-κB信号通路 NF-κB经典和非经典通路 NF-κB的...
一个是特异性针对NFKB1蛋白的抗体,另一个是特异性结合NFKB1(磷酸化S337)磷酸化蛋白的抗体。最后通过PLA技术,可以实现该磷酸化蛋白在细胞内的荧光定位。 应用类型 PLA-Ce 免疫原 分别以人源NFKB1蛋白以及NFKB1(磷酸化S337)特异性位点磷酸化的全长或部分片段蛋白作为免疫原制备的抗体对。